Translation
Obwohl es für Methionin nur ein Codon gibt (AUG), besitzen
alle Organismen zwei tRNA-Typen zur Bindung von Methionin. Eine tRNA
wird ausschliesslich dann verwendet, wenn AUG das Initiations-Codon
für die Proteinsynthese dient. Die zweite tRNA wird verwendet,
wenn Methionin in eine interne Position eines Polypeptids
eingefügt wird.
Bei Bakterien werden die beiden Typen von methionin-spezifischer tRNA
als tRNAMet und tRNAfMet bezeichnet. Der erste
Aminosäurerest am amino-terminalen Ende ist N-Formylmethionin.
Er wird als N-Formyl-methionin-tRNAfMet, das in zwei
aufeinanderfolgenden Reaktionen gebildet wird, zum Ribosom
transportiert. Zuerst wird Methionin von der Met-tRNA-Synthetase
an die tRNAfMet gebunden:
Methionin + tRNAfMet + ATP -> Met- tRNAfMet + AMP + PPi
Darauf wird eine Formylgruppe von N10-Formyltetrahydrofolat durch eine Transformylase auf die Aminogruppe des Methionin-Restes übertragen:
N(10)-Formyltetrahydrofolat + Met- tRNAfMet -> Tetrahydrofolat + fMet- tRNAfMet
Diese Transformylase kann kein freies Methionin oder an tRNAMet gebundenes Methionin formylieren. Statt dessen ist sie spezifisch für an tRNAfMet gebundene Methionin-Reste, wobei sie ein charakteristisches Strukturmerkmal dieser tRNA erkennt.
Die fMet-tRNAfMet wird vom Translationsinitiationsfaktor IF2 erkannt und an die P-Region der 30S ribosomalen Untereinheit gebunden.
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