Einige frisch hergestellte Proteine erhalten ihre endgültige biologisch aktive Konformation erst, nachdem sie durch eine oder mehrere Prozessierungsreaktionen, sogenannte posttranslationale Modifikationen, abgeändert worden sind. Folgende Angaben gelten sowohl für Prokaryoten wie für Eukaryoten (Ausnahme: Glycosylierung).
Amino-terminale und carboxy-terminale Modifikationen
Ursprünglich beginnen alle Polypeptide mit einem
N-Formylmethionin- (bei Prokaryoten) oder Methionin-Rest (bei
Eukaryoten). Diese und häufig noch weitere amino-terminale und
carboxy-terminale Reste können jedoch enzymatisch entfernt
werden und sind in den endgültigen funktionellen Proteinen nicht
immer vorhanden.
Modifikation einzelner Aminosäuren
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Die Hydroxygruppe bestimmter Ser-, Thr- und Tyr-Reste einiger Proteine werden enzymatisch mittels ATP als Phosphatdonor phosphoryliert, wodurch die Polypeptide negative Ladungen erhalten. |
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An die Asp- und Glu-Reste einiger Proteine können zusätzliche Carboxygruppen angefügt werden. |
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In einigen Proteinen werden bestimmte Lys-Reste enzymatisch methyliert. |
Glykosylierungen
Bei einigen Glykoproteinen wird während oder nach der
Synthese der Polypeptidkette enzymatisch eine
Kohlenhydrat-Seitenkette an Asparagin-Reste, bei andern an Serin-
oder Threonin-Reste addiert. Viele extrazellulär lokalisierte
Proteine sowie die die Schleimhäute auskleidenden Proteoglykane
erhalten so ihre Oligosaccharid-Seitenketten.
Proteolytische Prozessierung
Viele Proteine, darunter das Insulin sowie die Proteasen Trypsin
und Chymotrypsin, werden zunächst als grössere inaktive
Vorstufen hergestellt, die dann proteolytisch zu ihrer
endgültigen, aktiven Form gespalten werden.
Addition prosthetischer Gruppen
Viele prokaryotische und eukaryotische Proteine benötigen
kovalent gebundene prosthetische Gruppen für ihre Funktion.
Diese Gruppen werden an die Polypeptidkette angefügt, nachdem
diese das Ribosom verlassen hat. Ein Beispiel hierfür ist die
kovalent gebundene Hämgruppe des Cytochroms c.
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Translation |
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Protein-Targeting |
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