Das vielleicht am besten charakterisierte Zielsteuerungssystem
beginnt am Endoplasmatischen Retikulum (ER). Die meisten
lysosomalen Proteien, Membranproteine und sekretierten Proteine
besitzen eine aminoterminale Signalsequenz (siehe Tabelle), die sie
für einen Transport in den Innenraum des ER markiert. Diese
Signalsequenz trägt wesentlich dazu bei, dass das Ribosom zum ER
gelenkt wird.
Der vollständige Prozess beginnt mit der Initiation der
Proteinsynthese an freien Ribosomen im Cytoplasma. Die Signalsequenz
erscheint zu Beginn der Eiweissynthese, da sie sich am Aminoterminus
befindet. Sobald sie aus dem Ribosom herausragt, wird sie von einem
Protein-Komplex gebunden, dem Signalerkennungspartikel SRP
(signal recognition particle). Durch diesen Bindungsvorgang wird die
Elongation gestoppt, wenn die Signalsequenz vollständig
translatiert worden ist. Das gebundene SRP steuert das Ribosom mit
dem unvollständigen Polypeptid zu SRP-Rezeptoren auf der
cytosolischen Seite des ER. Das entstehende Polypeptid wird an einen
Peptidtranslokationskomplex im ER abgegeben, das SRP
dissoziiert vom Ribosom ab, und die Synthese des Proteins wird
fortgesetzt. Der Translokationskomplex transportiert das wachsende
Polypeptid durch eine ATP-getriebene Reaktion in den Innenraum des
ER. Dort wird die Signalsequenz von einer Signalpeptidase entfernt.
Sobald das Protein zu Ende synthetisiert worden ist, dissoziiert das
Ribosom vom ER ab.
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