Bildquelle: Alberts et al,: "Molekularbiologie der Zelle", VCH,
2. Auflage 1990, ISBN 3-527-27983-0
und 3. Auflage 1995, ISBN 3-527-30055-4
Bildquelle: Alberts et al,:
"Molekularbiologie der Zelle", VCH,
2. Auflage 1990, ISBN 3-527-27983-0
und 3. Auflage 1995, ISBN 3-527-30055-4
Sobald ein Stopcodon (UAA, UAG oder UGA) in die A-Stelle gelangt, kommt es zur Termination der Translation. Es gibt kein tRNA-Molekül, dessen Anticodon mit einem der Stop-Codons eine Basenpaarung eingehen könnte. Stattdessen besetzt einer von zwei Freisetzungsfaktoren (RF1 oder RF2) die A-Stelle des Ribosoms. Dabei erkennt RF1 nur die Stop-Codons UAG und UAA, RF2 dafür UGA und UAA. Ein dritter Freisetzungsfaktor (RF3) erfüllt bei diesem Vorgang eine Hilfsfunktion. Die Bindung eines RF an die A-Stelle verändert die Aktivität der Peptidyltransferase so, dass diese ein Wassermolekül anstelle einer Aminosäure an die Peptidyl-tRNA anhängt. Dadurch wird das Carboxy-Ende der Polypeptidkette aus der Bindung an das tRNA-Molekül gelöst. Da normalerweise die wachsende Polypeptidkette ausschliesslich durch diese Bindung mit dem Ribosom verknüpt ist, wird die vollendete Proteinkette ins Cytoplasma entlassen. Anschliessend setzt das Ribosom auch die mRNA und die tRNA der zuletzt eingebauten Aminosäure frei und zerfällt in seine beiden Untereinheiten.Diese können sich sogleich wieder an eine mRNA anlagern.
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